Alfa-amylaza: norma, we krwi, moczu, podwyższona, obniżona

Diagnoza

Badanie lekarzy alfa-amylazy przepisuje głównie w diagnostyce zapalenia trzustki. Jednak analiza ta może dostarczyć cennych informacji w przypadku innych chorób. Na co wskazuje wzrost α-amylazy we krwi lub moczu? Czy muszę się martwić, jeśli ten wskaźnik jest poza normalnym zakresem i nie ma żadnych objawów?

Co to jest α-amylaza

To enzym, który rozkłada i pomaga w trawieniu węglowodanów złożonych - glikogenu i skrobi (po grecku „amylon” - skrobia). Jest wytwarzany głównie przez gruczoły zewnątrzwydzielnicze - ślinę i trzustkę, niewielką ilość wytwarzają gruczoły jajników, jajowodów i płuc. Większość tego enzymu znajduje się właśnie w sokach trawiennych: w ślinie i wydzielinie trzustkowej. Ale w surowicy krwi występuje również niewielkie stężenie, ponieważ komórki wszelkich narządów i tkanek są stale odnawiane.

Krew zawiera dwie frakcje α-amylazy:

  • trzustkowy (frakcja P) - 40% całkowitej amylazy;
  • ślina (typ S) - 60%.

Jednak badanie poszczególnych frakcji amylazy jest rzadko przeprowadzane, tylko ze specjalnych wskazań. Najczęściej wystarczy określić całkowitą amylazę. W połączeniu z objawami klinicznymi, jego wzrost potwierdza rozpoznanie ostrego zapalenia trzustki..

Jest to najczęstsze wskazanie do tej analizy. Amylaza w tym przypadku zostanie zwiększona właśnie dzięki frakcji trzustkowej. Jego cząsteczka jest mała i dobrze przefiltrowana przez kanaliki nerkowe, dlatego wraz ze wzrostem jej zawartości we krwi będzie również zwiększana w moczu (alfa-amylaza w moczu nazywana jest zwykle diastazą).

Współczynnik zawartości amylazy

Enzymy to białka, które katalizują rozkład złożonych substancji. Ich aktywność jest zwykle mierzona w IU (jednostkach międzynarodowych). Na 1 IU aktywności enzymu przyjmuje się taką ilość, która katalizuje rozpad 1 μmol substancji w ciągu 1 minuty w standardowych warunkach.

Wcześniej skrobia była używana jako degradowalny substrat do oznaczania aktywności amylazy, a jod był używany jako wskaźnik (który, jak wiadomo, zabarwia skrobię na niebiesko). Im mniej intensywny kolor podłoża po jego interakcji z badaną surowicą, tym większa jest w nim aktywność amylazy..

Obecnie stosowane są nowoczesne metody spektrofotometryczne.

Normalne wartości alfa-amylazy u dorosłych kobiet i mężczyzn nie różnią się i wynoszą średnio 20-100 IU / L, w moczu - 10-124 IU / L. Jednak standardy mogą się różnić w zależności od laboratorium..

U dzieci produkcja tego enzymu jest znacznie mniejsza. Alfa-amylaza u noworodków jest wytwarzana w znikomych ilościach; w miarę wzrostu i rozwoju układu pokarmowego zwiększa się jej synteza.

Alfa-amylaza, norma poziomy we krwi według wieku

WiekCałkowita alfa-amylazaAmylaza trzustkowa
Nowo narodzonyDo 8 U / l1-3 U / l
Dzieci poniżej 1 roku5-65 U / l1-23 U / l
1 rok - 70 lat25-125 U / l8-51 U / l
Ponad 70 lat20-160 U / l8-65 U / l

Kiedy zalecana jest analiza pod kątem α-amylazy

  • W przypadku wszelkich niejasnych bólów brzucha ten test jest przepisywany, przede wszystkim w celu rozpoznania ostrego zapalenia trzustki (w 75% przypadków tej choroby wielokrotnie podwyższony poziom enzymu stwierdza się zarówno we krwi, jak i moczu).
  • W diagnostyce przewlekłego zapalenia trzustki badanie tego enzymu ma mniejsze znaczenie: w tym przypadku alfa-amylaza jest zwiększana znacznie rzadziej. U ponad połowy pacjentów jej poziom pozostaje prawidłowy, ale jeśli badane są frakcje, wówczas nadmiar aktywności amylazy typu P w stosunku do typu S będzie bardzo korzystny w diagnostyce przewlekłego zapalenia trzustki.
  • Wyjaśnienie diagnozy świnki - zapalenia gruczołów ślinowych. W takim przypadku frakcja S enzymu wzrośnie we krwi..
  • Aby monitorować leczenie raka trzustki.
  • Po operacjach w strefie trzustkowo-dwunastniczej.

Przyczyny wzrostu alfa-amylazy we krwi i moczu

Jeśli komórki trzustki lub gruczołu ślinowego są uszkodzone, ich zawartość w dużych ilościach zaczyna wchłaniać się do krwiobiegu, a także jest wydalana z moczem. Niektóre są wykorzystywane w wątrobie. W chorobach narządów wydalniczych (wątroba, nerki) wzrasta również jego poziom.

Główne przyczyny hiperamilazemii

Choroby trzustki

  • Ostre zapalenie trzustki. Zwiększona alfa-amylaza jest wykrywana na samym początku ataku, osiąga maksimum po 4-6 godzinach i stopniowo spada po 3-4 dniach. W takim przypadku poziom może przekroczyć normę 8-10 razy.
  • Zaostrzenie przewlekłego zapalenia trzustki. W tym przypadku aktywność alfa-amylazy wzrasta 2-3 razy. (patrz Leki na przewlekłe zapalenie trzustki).
  • Guzy, kamienie, torbiele rzekome w trzustce.

Związany z chorobami sąsiednich narządów

  • Uraz brzucha.
  • Stan po operacjach na narządach jamy brzusznej i przestrzeni zaotrzewnowej.
  • Atak kolki wątrobowej. Kiedy kamień przechodzi przez wspólny przewód żółciowy, poziom enzymu wzrasta 3-4 razy, a następnie wraca do normy po 48-72 godzinach.

Choroby, którym towarzyszy uszkodzenie gruczołów ślinowych

  • Świnka (świnka).
  • Świnka.
  • Zapalenie jamy ustnej.
  • Nerwoból nerwu twarzowego.
  • Zwężenie przewodu ślinowego po radioterapii w okolicy głowy i szyi.

Warunki, w których spada wykorzystanie amylazy

  • Niewydolność nerek - zaburzone jest wydalanie amylazy przez nerki, z której odkłada się ona we krwi.
  • Zwłóknienie lub marskość wątroby z upośledzoną funkcją, ponieważ komórki wątroby biorą udział w metabolizmie tego enzymu.
  • Choroby jelit: stany zapalne, niedrożność jelit, zapalenie otrzewnej. W wyniku tych warunków enzym jest intensywnie wchłaniany do krwi..

Inne warunki

  • Ciąża pozamaciczna.
  • Rak sutka.
  • Zapalenie płuc.
  • Gruźlica.
  • Rak płuc
  • Rak jajnika.
  • Guz chromochłonny.
  • Choroby krwi (szpiczak mnogi).
  • Kwasica ketonowa w cukrzycy.
  • Makroamylazemia jest rzadkim stanem wrodzonym, w którym amylaza tworzy związki z dużymi białkami i dlatego nie może być filtrowana przez nerki.
  • Zatrucie alkoholem.
  • Przyjmowanie niektórych leków - glukokortykoidy, opiaty, tetracyklina, furosemid.

Zmniejszone poziomy alfa-amylazy

Wykrycie spadku tego enzymu we krwi ma mniejszą wartość diagnostyczną niż wzrost. Zwykle sytuacja ta wskazuje na masywną martwicę komórek wydzielających trzustki w ostrym zapaleniu lub zmniejszenie ich liczby w procesie przewlekłym..

Zmniejszona alfa-amylaza w surowicy może być dodatkowym kryterium diagnostycznym dla takich stanów:

  • Martwica trzustki.
  • Przewlekłe zapalenie trzustki z ciężką niewydolnością enzymatyczną (u pacjentów z długotrwałą chorobą).
  • Ciężkie zapalenie wątroby.
  • Tyreotoksykoza.
  • Mukowiscydoza jest chorobą ogólnoustrojową, w której dochodzi do uszkodzenia gruczołów wydzielania zewnętrznego.

Spadek amylazy obserwuje się przy masywnych oparzeniach, zatruciu kobiet w ciąży, cukrzycy. Podwyższony poziom cholesterolu i trójglicerydów może również obniżyć poziom amylazy.

Amylaza w biochemicznym badaniu krwi

Ludzki przewód pokarmowy działa harmonijnie i harmonijnie dzięki wielu obecnym w nim enzymom trawiennym. Wśród nich zaszczytne miejsce zajmuje enzym amylaza. W literaturze można znaleźć synonimy tego terminu - amylaza całkowita, amylaza surowicy itp..

Co to jest amylaza w biochemicznym badaniu krwi

Amylaza jest enzymem trawiennym i występuje w trzech typach - alfa, beta i gamma. U ludzi występuje amylaza typu alfa i gamma. Alfa-amylaza ma wartość diagnostyczną, ponieważ wzrost jej poziomu we krwi krążącej wskazuje na szereg chorób. Alfa-amylaza jest reprezentowana przez amylazę trzustkową i ślinową.

Amylaza trzustkowa jest typu P i jest częścią soku trzustkowego, amylaza ślinowa jest typu S i jest częścią wydzielania gruczołów ślinowych. Amylaza jest enzymem zależnym od wapnia / chloru i jest aktywowana w obecności jonów wapnia i chloru.

Amylazy ślinowe i trzustkowe mają swoje własne funkcje. Amylaza ślinowa jako pierwsza wchodzi w proces trawienia. Węglowodany dostarczane z pożywieniem są już częściowo przetwarzane w jamie ustnej. Ponadto pokarm dostaje się do żołądka i dwunastnicy, gdzie znajduje się wraz z amylazą trzustkową. Zasadniczo amylaza ślinowa przygotowuje bolus pokarmowy dla amylazy trzustkowej. Główny proces rozkładu węglowodanów zachodzi w jelicie cienkim..

Funkcją alfa-amylazy jest rozszczepianie polisacharydów (skrobi, glikogenu, inuliny) na oligosacharydy. Dlaczego w jelicie cienkim zachodzi główny proces trawienia węglowodanów? Odpowiedź jest prosta: tutaj są wszystkie optymalne warunki dla tego procesu, a mianowicie: słabo zasadowe środowisko i dodatkowe enzymy trawienne, które przerywają wiązania węglowodanowe.

U dzieci aktywność amylazy jest niska, ponieważ wszystkie gotowe „materiały budowlane” otrzymują wraz z mlekiem matki. Od dwóch miesięcy aktywność enzymu zaczyna wzrastać i osiąga poziom u osoby dorosłej pod koniec pierwszego roku, ponieważ do diety okruchów wprowadza się pokarmy uzupełniające. Enzym jest wydalany z organizmu przez nerki wraz z moczem (przez układ moczowy).

Rodzaje amylazy

Funkcja alfa-amylazy - rozpad węglowodanów

Pomimo faktu, że zainteresowanie kliniczne i diagnostyczne wiąże się z alfa-amylazą, zajmiemy się wszystkimi istniejącymi typami tego enzymu..

  • Alfa-amylaza to enzym, który dzieli się na dwa typy - amylazę wydzielaną i niewydzielaną. Mówiąc najprościej, pierwszy rodzaj krąży w organizmie, gdy jest uwalniany do krwi. Dlatego poziom enzymu można zmierzyć we krwi. Drugi typ jest wewnątrzkomórkowy i nie przedostaje się do krwiobiegu. Wewnątrzkomórkowa amylaza pomaga w rozkładaniu polisacharydów do dekstryn. Wydzielana amylaza jest dwojakiego rodzaju. 40% enzymu krążącego we krwi jest wydzielane przez komórki trzustki. 60 procent to amylaza ślinowa. Oprócz trzustki i gruczołów ślinowych enzym wydzielany jest przez błonę śluzową jelita cienkiego i grubego, jajniki, jajowody, wątrobę.
  • Typ beta to enzym występujący w roślinach, grzybach i bakteriach. Dzięki niemu skrobia owocowa rozkłada się na cukier, co wyjaśnia słodki smak dojrzałych owoców. Chociaż ten typ nie jest bezpośrednio związany z fizjologią człowieka, jest szeroko badany w laboratoriach naukowych i klinicznych. Enzym biorący udział w wymianie polisacharydów pomaga uzyskać cenne informacje w badaniach nad glikogenozą. Do tej grupy zaliczamy choroby dziedziczne, których podstawą jest upośledzone funkcjonowanie enzymów biorących udział w syntezie i rozpadzie glikogenu.
  • Typ gamma to glukoamylaza. Ten typ amylazy całkowicie rozkłada glikogen i skrobię na glukozę. Gamma-amylaza występuje w organizmie człowieka i jest reprezentowana przez dwa typy: amylazę kwaśną i obojętną. Kwaśny jest zlokalizowany w lizosomach, obojętny - w mikrosomach i hialoplazmie komórek. Zdolność gamma-amylazy do rozkładania glikogenu pozwala na zastosowanie jej w leczeniu glikogenozy. Wprowadzenie tego enzymu do organizmu prowadzi do ważnego efektu terapeutycznego - zmniejszenia ilości glikogenu w ważnych narządach - wątrobie, sercu itp..

Wskazania do testu

Wskazanie do badania - „ostry brzuch”

Stężenie amylazy wzrasta lub spada wraz ze zmianami patologicznymi w trzustce, śliniankach, jelitach, wątrobie, żołądku. Ponieważ enzym jest wydalany przez nerki, zaleca się wykonanie badania moczu równolegle z krwią. Pacjent może zostać skierowany na pobranie krwi w celu określenia poziomu amylazy w następujących przypadkach:

  • diagnostyka różnicowa bólu brzucha;
  • ostre i przewlekłe zapalenie trzustki;
  • kamienie w przewodach trzustkowych;
  • nowotwory przewodów;
  • torbiele trzustki;
  • zapalenie ślinianek przyusznych - świnka;
  • ostre zapalenie otrzewnej;
  • cukrzyca;
  • zapalenie pęcherzyka żółciowego (zapalenie pęcherzyka żółciowego);
  • niewydolność nerek;
  • niedrożność jelit;
  • zmniejszona produkcja amylazy w organizmie;
  • rak jajnika;
  • rak płuc;
  • przewlekły alkoholizm;
  • perforowany wrzód żołądka;
  • pęknięcie tętniaka aorty;
  • zawał mięśnia sercowego;
  • tyreotoksykoza;
  • zatrucie opiatami;
  • ciąża pozamaciczna.

Przygotowanie do testu

Pacjent musi być przygotowany do testu

Aby określić poziom amylazy, pobiera się krew żylną. Badanie przeprowadza się na czczo. Podobnie jak w przypadku większości badań laboratoryjnych, pacjent powinien być przygotowany do badania w minimalnym stopniu. Przygotowanie nie wymaga dużego wysiłku i czasu. Należy pamiętać o następujących kwestiach:

  • bez alkoholu;
  • wykluczyć smażone i pikantne potrawy dzień wcześniej;
  • rano nie można pić herbaty i kawy, dopuszcza się zwykłą wodę pitną;
  • nie zaleca się pobierania krwi bezpośrednio po niektórych procedurach diagnostycznych - fluorografii, radiografii, badaniu ultrasonograficznym, zabiegach fizjoterapeutycznych;
  • brak leków w dniu badania. Szczególnie ważne jest, aby zrezygnować z: kaptoprilu, furosemidu, ibuprofenu, doustnych środków antykoncepcyjnych, kortykosteroidów, narkotycznych leków przeciwbólowych;
  • nie palić przed badaniem;
  • wyklucz poranne sporty;
  • odwołać kąpiel i saunę dzień wcześniej;
  • 15 minut odpoczynku przed zabiegiem.

W ciągu pierwszych 12 godzin obserwuje się zmianę poziomu amylazy

Wzrost aktywności amylazy obserwuje się w ciągu pierwszych 12 godzin. Ważną kwestią jest to, że amylaza nie ma własnego „złotego standardu”. Jego stężenie we krwi może się znacznie zmieniać w ciągu dnia. Każde laboratorium ma własne wskaźniki, w zależności od metod diagnostycznych stosowanych do określenia stężenia enzymu. Prawidłowe wartości amylazy we krwi u osób poniżej 50. roku życia są następujące:

  • Całkowita alfa-amylaza - w surowicy lub osoczu do 100 jednostek na litr;
  • Amylaza trzustkowa - w surowicy lub osoczu do 53 jednostek na litr.

Po 50 latach zakres dopuszczalnych wartości wynosi od 25 do 120 jednostek na litr.

U dzieci w pierwszym roku życia parametry laboratoryjne są różne. Normalny zakres to 5 do 65 jednostek na litr.

Amylaza podczas ciąży

Poziom amylazy wzrasta wraz z ciążą pozamaciczną

Osobną kwestią jest poziom alfa-amylazy w ciąży pozamacicznej (pozamacicznej). Jeśli komórka jajowa jest przyczepiona do endometrium w macicy, poziom amylazy nie różni się od poziomu przed ciążą. Wzrost lub spadek stężenia wskaźnika może mieć miejsce w wyżej wymienionych warunkach. Jeśli zagnieżdżenie komórki jajowej nastąpiło w jajowodzie lub jajniku, poziom wskaźnika wzrasta około 8 razy. Wynika to z faktu, że jajowody i jajniki zaczynają aktywnie wydzielać ten enzym..

Zwiększona lub zmniejszona alfa-amylaza we krwi - przyczyny i leczenie

Aby zdiagnozować patologie przewodu żołądkowo-jelitowego, lekarze przepisują wiele badań, a jednym z nich jest biochemiczne badanie krwi. W tym przypadku eksperci kierują się wskaźnikiem amylazy. W przypadku braku odchyleń jego wartość nie przekracza normy.

Wzrost lub spadek alfa-amylazy wskazuje na różne problemy w czynności układu pokarmowego..

Co to jest amylaza w biochemicznym badaniu krwi?

Amylaza jest enzymem z grupy hydrolaz glikozylowych, który jest syntetyzowany przez organizm. Główna część jest wytwarzana przez trzustkę. Niewielka ilość enzymu jest syntetyzowana przez inne narządy wewnętrzne oraz gruczoły ślinowe.

Amylaza bierze aktywny udział w metabolizmie węglowodanów. Główną funkcją enzymu jest regulowanie pracy układu pokarmowego, rozkładanie skrobi i przekształcanie jej w przyswajalną substancję.

Enzym dzieli się na dwa typy:

  • Alfa-amylaza. Inna nazwa to amylaza śliny. Jest to enzym syntetyzowany w gruczołach ślinowych i trzustce. Proces trawienia zależy od jego stężenia..
  • Amylaza trzustkowa. Jest częścią alfa-amylazy. Enzym ten jest syntetyzowany tylko w trzustce. Ma bezpośredni wpływ na proces trawienia zachodzący w dwunastnicy..

Amylaza jest syntetyzowana nie tylko przez trzustkę, ale jest również częścią soku trzustkowego. Tutaj bierze czynny udział w rozkładzie złożonych substancji..

Jeśli powiemy, że enzym wykazuje się w badaniu krwi, to jego odchylenia od normy wskazują na różne patologie przewodu żołądkowo-jelitowego.

Przyczyny wzrostu alfa-amylazy we krwi

Zwiększenie stężenia alfa-amylazy we krwi może wskazywać na rozwój zapalenia trzustki. Poziomy enzymów są znacznie powyżej normy.

Zdarza się, że alfa-amylaza w zapaleniu trzustki nie rośnie ani nie wzrasta, ale tylko nieznacznie. Wynika to z faktu, że nasilenie patologii nie wpływa na stężenie enzymu..

Jeśli dochodzi do rozległego zniszczenia tkanki miękkiej trzustki, wówczas większość komórek alfa-amylazy ulega zniszczeniu. Z tego powodu w zapaleniu trzustki poziom enzymu nie może przekraczać jego normalnej wartości..

W przypadku rozpoznania przewlekłego zapalenia trzustki początkowo wzrasta stężenie amylazy, ale z powodu zniszczenia tkanek miękkich normalizuje się poziom substancji.

Ważny! Jeśli podczas zaostrzenia zapalenia trzustki z wyraźnymi objawami patologii okaże się, że poziom enzymu nie zostanie zwiększony, rokowanie dla pacjenta będzie rozczarowujące. Stan ten wskazuje na znaczne zniszczenie tkanek miękkich trzustki..

Istnieją inne przyczyny wzrostu alfa-amylazy we krwi:

  • Patologia onkologiczna trzustki o charakterze złośliwym. Zwykle rozpoznaje się raka głowy tego narządu. Jeśli ta konkretna choroba spowodowała wzrost stężenia enzymu, wówczas norma zostanie przekroczona czterokrotnie.
  • Cukrzyca dowolnego typu. Ta patologia charakteryzuje się zaburzeniami metabolicznymi. Występuje nieprawidłowe spożycie enzymów. W efekcie trzustka zaczyna syntetyzować więcej alfa-amylazy i następuje wzrost jej stężenia..
  • Niewydolność nerek Tutaj dochodzi do naruszenia aktywności tego narządu wewnętrznego iz tego powodu występuje opóźnienie enzymu we krwi, co powoduje odchylenie od normy w górę.
  • Zapalenie otrzewnej. Przy takiej chorobie samopoczucie pacjenta gwałtownie się pogarsza. Cierpi również trzustka, która zaczyna syntetyzować zwiększoną ilość alfa-amylazy..
  • Świnka. Jest to patologia, która występuje w ostrej postaci. Najczęściej cierpią na to dzieci. W gruczołach ślinowych występuje stan zapalny, który wywołuje wzrost stężenia enzymu we krwi.
  • Kamienie obecne w woreczku żółciowym i przewodach.

Inne przyczyny wzrostu odchylenia enzymu od normy w górę:

  • uraz brzucha w wyniku uderzenia mechanicznego - uderzenie, upadek i inne;
  • patologie, w których mikroamylaza pojawia się we krwi;
  • ciąża pozamaciczna;
  • czwarty typ wirusa opryszczki;
  • niedrożność jelit;
  • powikłania po operacjach narządów jamy brzusznej;
  • niewłaściwe odżywianie;
  • niestabilne tło emocjonalne;
  • nadużywanie alkoholu;
  • przyjmowanie niektórych leków.

Jak obniżyć poziom amylazy we krwi?

Aby zmniejszyć poziom amylazy we krwi, konieczne jest zidentyfikowanie przyczyny wzrostu stężenia. Może to zrobić tylko lekarz po przeprowadzeniu odpowiednich badań. Na ich podstawie stawia diagnozę i przepisuje terapię. Po zakończeniu leczenia poziom amylazy spada do akceptowalnej wartości.

Przestrzeganie specjalnej diety pomoże przyspieszyć spadek stężenia enzymu:

  • wykluczenie z diety tłustych, smażonych, pikantnych i wędzonych potraw;
  • odmowa picia napojów alkoholowych, używania mąki i czarnej kawy;
  • preferowane metody gotowania to gotowanie na parze lub pieczenie;
  • ograniczenie stosowania żywności białkowej i żywności zawierającej błonnik;
  • nie mogą być głodzone ani przekazywane dalej;
  • zaleca się spożywanie posiłków w małych porcjach 5-6 razy dziennie.

Poniższe środki pomogą również przyspieszyć normalizację amylazy we krwi:

  • zgodność z odpoczynkiem w łóżku;
  • unikanie nadmiernego wysiłku fizycznego;
  • pełny odpoczynek nocny, którego czas trwania powinien wynosić co najmniej 8 godzin;
  • odrzucenie szkodliwych nałogów.

Są to drugorzędne środki stabilizujące poziom amylazy. Najważniejsze jest wyeliminowanie przyczyny wzrostu jego stężenia. Aby to zrobić, zaleca się przestrzeganie przebiegu terapii przepisanej przez lekarza..

Zwykle leczenie polega na przyjmowaniu leków. Dawkowanie i czas trwania terapii ustala lekarz. Wszelkie samoleczenie i zmiana kursu mogą mieć niepożądane konsekwencje dla pacjenta..

Alfa-amylaza jest obniżona we krwi: przyczyny

Jeśli analiza biochemiczna wykazała niski poziom amylazy we krwi, przyczyny mogą być następujące:

  • okres po operacji usunięcia trzustki;
  • wzrost stężenia cholesterolu we krwi;
  • zatrucie w okresie rodzenia dziecka;
  • zapalenie wątroby w postaci ostrej lub przewlekłej;
  • hepatoza;
  • patologia wątroby;
  • mukowiscydoza;
  • nieprawidłowe działanie trzustki;
  • martwica trzustki;
  • tyreotoksykoza;
  • zawał serca.

Wskaźnik amylazy we krwi u dorosłych

Ponieważ istnieją dwa typy amylazy, szybkość dla każdego typu enzymu będzie inna. Laboratoria prowadzące badania ustalają własne wskaźniki. Mogą różnić się od ogólnie przyjętych wartości, ale w niewielkim stopniu.

Wszystko zależy od odczynników, które są używane w analizie. Z tego powodu obok wyników badań wskazane są normy ustalone w laboratorium..

Wskaźnik amylazy we krwi u kobiet

Prawidłowy poziom alfa-amylazy we krwi kobiet wynosi od 24 do 125 U / L.

  • Takie wskaźniki są typowe dla wieku od 2 do 70 lat. Norma alfa-amylazy we krwi kobiet powyżej 70.roku życia zawiera się w przedziale od 30 do 16 U / L.
  • Normalny poziom amylazy trzustkowej wynosi 50 U / l. Wartość dotyczy wszystkich dzieci po 12 miesiącach i pozostaje do końca życia.

Stawka amylazy u mężczyzn

Norma amylazy we krwi mężczyzn nie różni się od normalnej wartości enzymu we krwi kobiet, tj. wartości muszą być dokładnie takie same.

Dlaczego można zwiększyć poziom amylazy we krwi dziecka??

Przyczyny wzrostu amylazy we krwi dziecka:

  • zapalenie trzustki;
  • zapalenie otrzewnej;
  • świnka;
  • choroby narządów wewnętrznych;
  • zwiększona koncentracja cukru;
  • patologia trzustki;
  • stosowanie leków na bazie hormonów.

Jeśli badanie krwi wykaże, że dziecko ma podwyższone stężenie amylazy, należy udać się do lekarza. Tylko specjalista będzie w stanie ustalić przyczynę, która wpłynęła na zmianę poziomu enzymu. Specjalista przepisze również odpowiednie leczenie.

Zaleca się raz w roku wykonać analizę poziomu amylazy. Pomoże to w odpowiednim czasie zidentyfikować patologie przewodu żołądkowo-jelitowego i pozbyć się ich na początkowym etapie rozwoju..

Biochemiczne badanie krwi - normy, znaczenie i dekodowanie wskaźników u mężczyzn, kobiet i dzieci (według wieku). Aktywność enzymatyczna: amylaza, ALT, AST, GGT, CF, LDH, lipaza, pepsynogeny itp..

Witryna zawiera podstawowe informacje wyłącznie w celach informacyjnych. Diagnozę i leczenie chorób należy prowadzić pod okiem specjalisty. Wszystkie leki mają przeciwwskazania. Wymagana konsultacja specjalistyczna!

Poniżej rozważymy, co mówi każdy wskaźnik biochemicznego badania krwi, jakie są jego wartości odniesienia i dekodowanie. W szczególności porozmawiamy o wskaźnikach aktywności enzymatycznej, określonych w ramach tego testu laboratoryjnego..

Alfa-amylaza (amylaza)

Alfa-amylaza (amylaza) jest enzymem biorącym udział w rozkładaniu skrobi spożywczej na glikogen i glukozę. Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i gruczoły ślinowe. Ponadto amylaza gruczołów ślinowych jest typu S, a amylaza trzustki jest typu P, ale we krwi obecne są oba typy enzymów. Określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest obliczeniem aktywności obu typów enzymów. Ponieważ enzym ten jest wytwarzany przez trzustkę, określenie jego aktywności we krwi służy do diagnozowania chorób tego narządu (zapalenie trzustki itp.). Ponadto aktywność amylazy może wskazywać na obecność innych poważnych nieprawidłowości narządów jamy brzusznej, których przebieg prowadzi do podrażnienia trzustki (na przykład zapalenie otrzewnej, ostre zapalenie wyrostka robaczkowego, niedrożność jelit, ciąża pozamaciczna). Zatem określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest ważnym testem diagnostycznym dla różnych patologii narządów jamy brzusznej..

W związku z tym określenie aktywności alfa-amylazy we krwi w ramach analizy biochemicznej jest zalecane w następujących przypadkach:

  • Podejrzewana lub wcześniej zidentyfikowana patologia trzustki (zapalenie trzustki, guzy);
  • Kamica żółciowa;
  • Świnka (choroba gruczołów ślinowych);
  • Silny ból brzucha lub uraz brzucha;
  • Każda patologia przewodu pokarmowego;
  • Podejrzenie lub wcześniej rozpoznana mukowiscydoza.

Zwykle aktywność amylazy we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet, a także u dzieci powyżej 1. roku życia wynosi 25 - 125 U / l (16 - 30 μcatal / l). U dzieci w pierwszym roku życia normalna aktywność enzymu we krwi waha się od 5 do 65 U / L, co wynika z niskiego poziomu produkcji amylazy z powodu niewielkiej ilości pokarmów skrobiowych w diecie niemowlęcia.

Wzrost aktywności alfa-amylazy we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

  • Zapalenie trzustki (ostre, przewlekłe, reaktywne);
  • Torbiel lub guz trzustki;
  • Zablokowanie przewodu trzustkowego (np. Kamień, zrosty itp.);
  • Makroamylazemia;
  • Zapalenie lub uszkodzenie gruczołów ślinowych (na przykład przy śwince);
  • Ostre zapalenie otrzewnej lub zapalenie wyrostka robaczkowego;
  • Perforacja (perforacja) wydrążonego organu (na przykład żołądka, jelit);
  • Cukrzyca (podczas kwasicy ketonowej);
  • Choroby dróg żółciowych (zapalenie pęcherzyka żółciowego, kamica żółciowa);
  • Niewydolność nerek;
  • Ciąża pozamaciczna;
  • Choroby przewodu pokarmowego (na przykład wrzód trawienny żołądka lub dwunastnicy, niedrożność jelit, zawał jelit);
  • Zakrzepica naczyniowa krezki jelita;
  • Pęknięcie tętniaka aorty;
  • Operacja lub uraz narządów jamy brzusznej;
  • Nowotwory złośliwe.

Spadek aktywności alfa-amylazy we krwi (wartości około zera) może świadczyć o następujących chorobach:
  • Niewydolność trzustki;
  • Mukowiscydoza;
  • Konsekwencje usunięcia trzustki;
  • Ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby;
  • Martwica trzustki (śmierć i próchnica trzustki w końcowym stadium);
  • Tyreotoksykoza (wysoki poziom hormonów tarczycy w organizmie);
  • Toksykoza kobiet w ciąży.

Aminotransferaza alaninowa (ALT)

Aminotransferaza alaninowa (ALT) jest enzymem przenoszącym aminokwas alaninę z jednego białka do drugiego. W związku z tym enzym ten odgrywa kluczową rolę w syntezie białek, metabolizmie aminokwasów i produkcji energii przez komórki. AlAT działa wewnątrz komórek, dlatego zwykle jego zawartość i aktywność jest odpowiednio wyższa w tkankach i narządach, a we krwi niższa. Gdy aktywność ALT we krwi wzrasta, oznacza to uszkodzenie narządów i tkanek oraz uwolnienie z nich enzymu do krążenia ogólnoustrojowego. A ponieważ największą aktywność ALT obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, wątroby i mięśni szkieletowych, wzrost aktywnego enzymu we krwi wskazuje na uszkodzenie, które wystąpiło w tych tkankach.

Najbardziej wyraźna aktywność ALT we krwi wzrasta wraz z uszkodzeniem komórek wątroby (na przykład w ostrym toksycznym i wirusowym zapaleniu wątroby). Co więcej, aktywność enzymu wzrasta jeszcze przed rozwojem żółtaczki i innych klinicznych objawów zapalenia wątroby. Nieco mniejszy wzrost aktywności enzymów obserwuje się w oparzeniach, zawale mięśnia sercowego, ostrym zapaleniu trzustki i przewlekłych patologiach wątroby (guz, zapalenie dróg żółciowych, przewlekłe zapalenie wątroby itp.).

Biorąc pod uwagę rolę i narządy, w których działa ALAT, wskazaniami do określenia aktywności enzymu we krwi są następujące stany i choroby:

  • Wszelkie choroby wątroby (zapalenie wątroby, guzy, cholestaza, marskość wątroby, zatrucia);
  • Podejrzenie ostrego zawału mięśnia sercowego;
  • Patologia mięśni;
  • Monitorowanie stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na ten narząd;
  • Badania profilaktyczne;
  • Badania przesiewowe potencjalnych dawców krwi i narządów;
  • Badanie osób, które mogły się zarazić zapaleniem wątroby w wyniku kontaktu z osobami chorymi na wirusowe zapalenie wątroby.

Zwykle aktywność ALT we krwi u dorosłych kobiet (powyżej 18 lat) powinna być mniejsza niż 31 U / L, a u mężczyzn - poniżej 41 U / L. U dzieci poniżej pierwszego roku życia normalna aktywność AlAT wynosi mniej niż 54 j./l, 1 - 3 lata - mniej niż 33 j./dobę, 3-6 lat - poniżej 29 j./l, 6-12 lat - poniżej 39 j./l. U dorastających dziewcząt w wieku 12-17 lat normalna aktywność ALAT jest mniejsza niż 24 U / L, a u chłopców w wieku 12-17 lat - poniżej 27 U / L. U chłopców i dziewcząt powyżej 17 lat aktywność ALT jest zwykle taka sama jak u dorosłych mężczyzn i kobiet..

Wzrost aktywności ALAT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

  • Ostre lub przewlekłe choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość, tłuszczowa wątroba, przerzuty nowotworowe lub do wątroby, alkoholowe uszkodzenie wątroby itp.);
  • Żółtaczka obturacyjna (zablokowanie przewodu żółciowego kamieniem, guzem itp.);
  • Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Dystrofia mięśnia sercowego;
  • Udar cieplny lub choroba oparzeniowa;
  • Zaszokować;
  • Niedotlenienie;
  • Uraz lub martwica (śmierć) mięśni o dowolnej lokalizacji;
  • Zapalenie mięśni;
  • Miopatie;
  • Niedokrwistość hemolityczna dowolnego pochodzenia;
  • Niewydolność nerek;
  • Stan przedrzucawkowy;
  • Filariasis;
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

Wzrost aktywności ALAT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:
  • Niedobór witaminy B.6;
  • Końcowe stadia niewydolności wątroby;
  • Rozległe uszkodzenie wątroby (martwica lub marskość większości narządów);
  • Żółtaczka obturacyjna.

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT)

Aminotransferaza asparaginianowa (ASAT) jest enzymem, który zapewnia reakcję przeniesienia grupy aminowej pomiędzy asparaginianem i alfa-ketoglutaranem z wytworzeniem kwasu szczawiooctowego i glutaminianu. W związku z tym ASAT odgrywa kluczową rolę w syntezie i rozkładzie aminokwasów, a także w wytwarzaniu energii w komórkach..

AsAT, podobnie jak ALT, jest enzymem wewnątrzkomórkowym, ponieważ działa głównie wewnątrz komórek, a nie we krwi. W związku z tym stężenie AST w normalnych tkankach jest wyższe niż we krwi. Największą aktywność enzymu obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, mięśni, wątroby, trzustki, mózgu, nerek, płuc, a także w leukocytach i erytrocytach. Gdy aktywność AST we krwi wzrasta, świadczy to o uwolnieniu enzymu z komórek do krążenia ogólnoustrojowego, co następuje w przypadku uszkodzenia narządów, w których znajduje się duża ilość AST. Oznacza to, że aktywność AST we krwi gwałtownie wzrasta w chorobach wątroby, ostrym zapaleniu trzustki, uszkodzeniu mięśni, zawale mięśnia sercowego.

Oznaczenie aktywności AST we krwi jest wskazane w następujących stanach lub chorobach:

  • Choroba wątroby;
  • Diagnostyka ostrego zawału mięśnia sercowego i innych patologii mięśnia sercowego;
  • Choroby mięśni ciała (zapalenie mięśni itp.);
  • Badania profilaktyczne;
  • Badania przesiewowe potencjalnych dawców krwi i narządów;
  • Badanie osób, które miały kontakt z pacjentami z wirusowym zapaleniem wątroby;
  • Kontroluj stan wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie oddziałujących na narząd.

Zwykle aktywność AST u dorosłych mężczyzn wynosi mniej niż 47 U / l, a u kobiet poniżej 31 U / l. Aktywność AST u dzieci zwykle różni się w zależności od wieku:
  • Dzieci poniżej pierwszego roku życia - poniżej 83 U / l;
  • Dzieci 1-3 lata - poniżej 48 U / l;
  • Dzieci 3-6 lat - poniżej 36 U / l;
  • Dzieci 6-12 lat - poniżej 47 U / l;
  • Dzieci 12 - 17 lat: chłopcy - poniżej 29 U / l, dziewczynki - poniżej 25 U / l;
  • Młodzież powyżej 17 lat - podobnie jak dorosłe kobiety i mężczyźni.

Wzrost aktywności AST we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego, reumatyczna choroba serca;
  • Wstrząs kardiogenny lub toksyczny;
  • Zakrzepica tętnicy płucnej;
  • Niewydolność serca;
  • Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, miopatia, polimialgia);
  • Zniszczenie dużej liczby mięśni (na przykład rozległy uraz, oparzenia, martwica);
  • Wysoka aktywność fizyczna;
  • Udar cieplny;
  • Choroby wątroby (zapalenie wątroby, cholestaza, rak i przerzuty do wątroby itp.);
  • Zapalenie trzustki;
  • Spożycie alkoholu;
  • Niewydolność nerek;
  • Nowotwory złośliwe;
  • Anemie hemolityczne;
  • Talasemia poważna;
  • Choroby zakaźne, w których dochodzi do uszkodzenia mięśni szkieletowych, mięśnia sercowego, płuc, wątroby, erytrocytów, leukocytów (na przykład posocznica, mononukleoza zakaźna, opryszczka, gruźlica płuc, dur brzuszny);
  • Stan po operacji serca lub angiokardiografii;
  • Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy we krwi);
  • Niedrożność jelit;
  • Kwasica mleczanowa;
  • Choroba legionistów: legioneloza;
  • Złośliwa hipertermia (podwyższona temperatura ciała);
  • Zawał nerki;
  • Udar (krwotoczny lub niedokrwienny);
  • Zatrucie trującymi grzybami;
  • Przyjmowanie leków negatywnie wpływających na wątrobę.

Spadek aktywności AST we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Niedobór witaminy B.6;
  • Ciężkie i masywne uszkodzenie wątroby (na przykład pęknięcie wątroby, martwica dużej części wątroby itp.);
  • Schyłkowa niewydolność wątroby.

Transferaza gamma-glutamylowa (GGT)

Gamma-glutamylotransferaza (GGT), zwana również gamma-glutamylotranspeptydazą (GGT), jest enzymem, który przenosi aminokwas gamma glutamyl z jednej cząsteczki białka na drugą. Enzym ten znajduje się w największej ilości w błonach komórek o zdolności wydzielniczej lub sorpcyjnej, np. W komórkach nabłonka dróg żółciowych, kanalikach wątrobowych, kanalikach nerkowych, przewodach wydalniczych trzustki, rąbku szczoteczkowym jelita cienkiego itp. W związku z tym enzym ten jest najbardziej aktywny w nerkach, wątrobie, trzustce, rąbku szczoteczkowym jelita cienkiego..

GGT jest enzymem wewnątrzkomórkowym, dlatego jego aktywność we krwi jest zwykle niska. A kiedy aktywność GGT we krwi wzrasta, oznacza to uszkodzenie komórek bogatych w ten enzym. Oznacza to, że zwiększona aktywność GGT we krwi jest charakterystyczna dla każdej choroby wątroby z uszkodzeniem jej komórek (w tym podczas picia alkoholu lub przyjmowania leków). Ponadto enzym ten jest bardzo specyficzny dla uszkodzenia wątroby, to znaczy wzrost jego aktywności we krwi umożliwia dokładne określenie porażki tego konkretnego narządu, zwłaszcza gdy inne analizy można interpretować niejednoznacznie. Na przykład, jeśli nastąpi wzrost aktywności AST i fosfatazy alkalicznej, może to być spowodowane patologią nie tylko wątroby, ale także serca, mięśni lub kości. W tym przypadku oznaczenie aktywności GGT pozwoli na identyfikację chorego narządu, gdyż w przypadku podwyższenia jego aktywności wysokie wartości AST i fosfatazy zasadowej wynikają z uszkodzenia wątroby. A jeśli aktywność GGT jest normalna, to wysoka aktywność AST i fosfatazy alkalicznej wynika z patologii mięśni lub kości. Dlatego oznaczenie aktywności GGT jest ważnym testem diagnostycznym do wykrywania patologii lub uszkodzenia wątroby..

Oznaczenie aktywności GGT jest wskazane w przypadku następujących chorób i stanów:

  • Diagnostyka i kontrola przebiegu patologii wątroby i dróg żółciowych;
  • Monitorowanie skuteczności terapii alkoholizmu;
  • Identyfikacja przerzutów do wątroby w nowotworach złośliwych o dowolnej lokalizacji;
  • Ocena przebiegu raka prostaty, trzustki i wątrobiaka;
  • Ocena stanu wątroby podczas przyjmowania leków negatywnie wpływających na narząd.

Zwykle aktywność GGT we krwi u dorosłych kobiet jest mniejsza niż 36 U / ml, a u mężczyzn - poniżej 61 U / ml. Normalna aktywność GGT w surowicy krwi u dzieci zależy od wieku i przedstawia się następująco:
  • Niemowlęta poniżej 6 miesiąca życia - poniżej 204 U / ml;
  • Dzieci w wieku 6-12 miesięcy - poniżej 34 j./ml;
  • Dzieci w wieku 1-3 lat - poniżej 18 U / ml;
  • Dzieci w wieku 3-6 lat - poniżej 23 j./ml;
  • Dzieci w wieku 6-12 lat - poniżej 17 U / ml;
  • Nastolatki w wieku 12 - 17 lat: chłopcy - poniżej 45 U / ml, dziewczynki - poniżej 33 U / ml;
  • Nastolatki od 17 do 18 lat - jak dorośli.

Oceniając aktywność GGT we krwi należy pamiętać, że im większa jest aktywność enzymu, tym większa jest masa ciała człowieka. U kobiet w ciąży w pierwszych tygodniach ciąży aktywność GGT jest zmniejszona.

Wzrost aktywności GGT można zaobserwować w następujących chorobach i stanach:

  • Wszelkie choroby wątroby i dróg żółciowych (zapalenie wątroby, toksyczne uszkodzenie wątroby, zapalenie dróg żółciowych, kamienie w woreczku żółciowym, guzy i przerzuty do wątroby);
  • Mononukleoza zakaźna;
  • Zapalenie trzustki (ostre i przewlekłe);
  • Guzy trzustki, prostaty;
  • Zaostrzenie kłębuszkowego zapalenia nerek i odmiedniczkowego zapalenia nerek;
  • Picie napojów alkoholowych;
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby.

Kwaśna Fosfataza (AC)

Kwaśna fosfataza (AC) jest enzymem biorącym udział w wymianie kwasu fosforowego. Jest produkowany w prawie wszystkich tkankach, ale największą aktywność enzymu obserwuje się w gruczole krokowym, wątrobie, płytkach krwi i erytrocytach. Zwykle aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi jest niska, ponieważ enzym znajduje się w komórkach. W związku z tym obserwuje się wzrost aktywności enzymu wraz z niszczeniem bogatych w niego komórek i uwolnieniem fosfatazy do krążenia ogólnoustrojowego. U mężczyzn połowa kwaśnej fosfatazy znajdującej się we krwi jest wytwarzana przez gruczoł krokowy. U kobiet kwaśna fosfataza we krwi pojawia się w wątrobie, erytrocytach i płytkach krwi. Oznacza to, że aktywność enzymu umożliwia wykrycie chorób prostaty u mężczyzn, a także patologii układu krwionośnego (trombocytopenia, choroba hemolityczna, choroba zakrzepowo-zatorowa, szpiczak, choroba Pageta, choroba Gauchera, choroba Niemanna-Picka itp.) U obu płci..

Oznaczenie aktywności fosfatazy kwaśnej jest wskazane w przypadku podejrzenia choroby prostaty u mężczyzn i choroby wątroby lub nerek u obu płci.

Mężczyźni powinni pamiętać, że badanie krwi na aktywność kwaśnej fosfatazy należy wykonać co najmniej 2 dni (lub lepiej po 6-7 dniach) po poddaniu się jakimkolwiek manipulacjom dotyczącym gruczołu krokowego (na przykład masaż prostaty, USG przezodbytnicze, biopsja itp.)... Ponadto przedstawiciele obu płci powinni również wiedzieć, że analizę aktywności kwaśnej fosfatazy wykonuje się nie wcześniej niż dwa dni po instrumentalnych badaniach pęcherza i jelit (cystoskopia, sigmoidoskopia, kolonoskopia, cyfrowe badanie ampułki odbytnicy itp.).

Normalnie aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi u mężczyzn wynosi 0 - 6,5 U / L, a u kobiet - 0 - 5,5 U / L.

Wzrost aktywności kwaśnej fosfatazy we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Choroby gruczołu krokowego u mężczyzn (rak prostaty, gruczolak prostaty, zapalenie gruczołu krokowego);
  • Choroba Pageta;
  • Choroba Gauchera;
  • Choroba Niemanna-Picka;
  • Szpiczak mnogi;
  • Choroba zakrzepowo-zatorowa;
  • Choroba hemolityczna;
  • Trombocytopenia spowodowana zniszczeniem płytek krwi;
  • Osteoporoza;
  • Choroby układu siateczkowo-śródbłonkowego;
  • Patologia wątroby i dróg żółciowych;
  • Przerzuty do kości w nowotworach złośliwych o różnej lokalizacji;
  • Zabiegi diagnostyczne wykonywane na narządach układu moczowo-płciowego (cyfrowe badanie odbytnicy, pobranie wydzieliny prostaty, kolonoskopia, cystoskopia itp.).

Fosfokinaza kreatynowa (CPK)

Fosfokinaza kreatynowa (CPK) jest również nazywana kinazą kreatynową (CK). Enzym ten katalizuje proces rozpadu jednej reszty kwasu fosforowego z ATP (kwas adenozynotrifosforowy) do ADP (kwas adenozynodifosforowy) i fosforan kreatyny. Fosforan kreatyny jest ważny dla prawidłowego przebiegu metabolizmu oraz skurczu i rozluźnienia mięśni. Fosfokinaza kreatynowa znajduje się w prawie wszystkich narządach i tkankach, ale większość tego enzymu znajduje się w mięśniach i mięśniu sercowym. Minimalna ilość fosfokinazy kreatynowej znajduje się w mózgu, tarczycy, macicy i płucach.

Zwykle krew zawiera niewielką ilość kinazy kreatynowej, a jej aktywność może wzrosnąć w przypadku uszkodzenia mięśni, mięśnia sercowego lub mózgu. Istnieją trzy warianty kinazy kreatynowej - KK-MM, KK-MB i KK-BB, przy czym KK-MM to podgatunek enzymu z mięśni, KK-MB to podgatunek z mięśnia sercowego, a KK-BB to podgatunek z mózgu. Zwykle 95% kinazy kreatynowej we krwi to podtyp KK-MM, a podgatunki KK-MB i KK-BB są określane w śladowych ilościach. Obecnie określenie aktywności kinazy kreatynowej we krwi implikuje ocenę aktywności wszystkich trzech podgatunków.

Wskazaniami do określenia aktywności CPK we krwi są następujące warunki:

  • Ostre i przewlekłe choroby układu sercowo-naczyniowego (ostry zawał mięśnia sercowego);
  • Choroby mięśni (miopatia, dystrofia mięśniowa itp.);
  • Choroby ośrodkowego układu nerwowego;
  • Choroby tarczycy (niedoczynność tarczycy);
  • Urazy;
  • Nowotwory złośliwe o dowolnej lokalizacji.

Normalnie aktywność fosfokinazy kreatynowej we krwi u dorosłych mężczyzn jest mniejsza niż 190 U / L, a u kobiet - poniżej 167 U / L. U dzieci aktywność enzymatyczna zwykle przyjmuje następujące wartości, w zależności od wieku:
  • Pierwsze pięć dni życia - do 650 U / l;
  • 5 dni - 6 miesięcy - 0 - 295 U / l;
  • 6 miesięcy - 3 lata - poniżej 220 U / l;
  • 3-6 lat - poniżej 150 U / l;
  • 6 - 12 lat: chłopcy - poniżej 245 U / li dziewczynki - poniżej 155 U / li;
  • 12-17 lat: chłopcy - poniżej 270 U / l, dziewczynki - poniżej 125 U / l;
  • Powyżej 17 lat - jak dorośli.

Wzrost aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, arytmia, niestabilna dławica piersiowa, zastoinowa niewydolność serca);
  • Przełożony uraz lub operacja serca i innych narządów;
  • Ostre uszkodzenie mózgu;
  • Śpiączka;
  • Uszkodzenie mięśni szkieletowych (rozległe urazy, oparzenia, martwica, porażenie prądem);
  • Choroby mięśni (zapalenie mięśni, polimialgia, zapalenie skórno-mięśniowe, zapalenie wielomięśniowe, miodystrofia itp.);
  • Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy);
  • Zastrzyki dożylne i domięśniowe;
  • Choroby psychiczne (schizofrenia, epilepsja);
  • Zatorowość płucna;
  • Silne skurcze mięśni (poród, skurcze, skurcze);
  • Tężec;
  • Wysoka aktywność fizyczna;
  • Głód;
  • Odwodnienie (odwodnienie organizmu na tle wymiotów, biegunki, obfitego pocenia się itp.);
  • Długotrwała hipotermia lub przegrzanie;
  • Nowotwory złośliwe pęcherza, jelit, piersi, jelit, macicy, płuc, prostaty, wątroby.

Spadek aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Długotrwały pobyt w siedzącym trybie życia (hipodynamia);
  • Mała masa mięśniowa.

Fosfokinaza kreatynowa, podjednostka MV (CPK-MB)

Podgatunek kinazy kreatynowej CPK-MB zawarty jest wyłącznie w mięśniu sercowym, we krwi zwykle jest bardzo mały. Wzrost aktywności CPK-MB we krwi obserwuje się wraz z niszczeniem komórek mięśnia sercowego, czyli zawałem mięśnia sercowego. Zwiększoną aktywność enzymu odnotowuje się od 4 do 8 godzin po zawale serca, osiąga maksimum po 12 do 24 godzinach, a 3 dnia, przy normalnym przebiegu procesu odbudowy mięśnia sercowego, aktywność CPK-MB wraca do normy. Dlatego oznaczenie aktywności CPK-MB służy do diagnostyki zawału mięśnia sercowego i późniejszego monitorowania procesów regeneracji mięśnia sercowego. Biorąc pod uwagę rolę i lokalizację CPK-MB, oznaczenie aktywności tego enzymu pokazano tylko w diagnostyce zawału mięśnia sercowego i odróżnieniu tej choroby od zawału płuc lub ostrego napadu dusznicy bolesnej.

Zwykle aktywność CPK-MB we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet, a także dzieci wynosi mniej niż 24 U / L.

Wzrost aktywności CPK-MB obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Ostry zawał mięśnia sercowego;
  • Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
  • Toksyczne uszkodzenie mięśnia sercowego z powodu zatrucia lub choroby zakaźnej;
  • Stany po urazach, operacje i procedury diagnostyczne serca;
  • Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, zastoinowa niewydolność serca, arytmia);
  • Zatorowość płucna;
  • Choroby i urazy mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, zapalenie skórno-mięśniowe, zwyrodnienia, urazy, zabiegi chirurgiczne, oparzenia);
  • Zaszokować;
  • zespół Reye'a.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) to enzym, który ułatwia reakcję przemiany mleczanu w pirogronian, dlatego jest bardzo ważny dla produkcji energii przez komórki. LDH znajduje się w normalnej krwi i komórkach prawie wszystkich narządów, jednak najwięcej enzymu wiąże się w wątrobie, mięśniach, mięśniu sercowym, erytrocytach, leukocytach, nerkach, płucach, tkance limfoidalnej, płytkach krwi. Wzrost aktywności LDH obserwuje się zwykle przy niszczeniu komórek, w których występuje w dużych ilościach. Oznacza to, że wysoka aktywność enzymu jest charakterystyczna dla uszkodzeń mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawały serca, zaburzenia rytmu), wątroby (zapalenie wątroby itp.), Nerek, erytrocytów.

W związku z tym wskazaniami do określenia aktywności LDH we krwi są następujące stany lub choroby:

  • Choroby wątroby i dróg żółciowych;
  • Uszkodzenie mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawał mięśnia sercowego);
  • Anemie hemolityczne;
  • Miopatie;
  • Złośliwe nowotwory różnych narządów;
  • Zatorowość płucna.

Normalnie aktywność LDH we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 125 - 220 U / L (przy zastosowaniu niektórych zestawów odczynników norma może wynosić 140 - 350 U / L). U dzieci normalna aktywność enzymu we krwi różni się w zależności od wieku i wynosi:
  • Dzieci poniżej pierwszego roku życia - poniżej 450 U / l;
  • Dzieci 1-3 lata - poniżej 344 U / l;
  • Dzieci 3-6 lat - poniżej 315 U / l;
  • Dzieci 6-12 lat - poniżej 330 U / l;
  • Nastolatki 12-17 lat - poniżej 280 U / l;
  • Nastolatki od 17 do 18 lat - jak dorośli.

Wzrost aktywności LDH we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Okres ciąży;
  • Noworodki do 10 dnia życia;
  • Intensywna aktywność fizyczna;
  • Choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, żółtaczka z powodu zablokowania dróg żółciowych);
  • Zawał mięśnia sercowego;
  • Zator tętnicy płucnej lub zawał;
  • Choroby układu krwionośnego (ostra białaczka, niedokrwistość);
  • Choroby i uszkodzenia mięśni (uraz, zanik, zapalenie mięśni, miodystrofia itp.);
  • Choroba nerek (kłębuszkowe zapalenie nerek, odmiedniczkowe zapalenie nerek, zawał nerki);
  • Ostre zapalenie trzustki;
  • Wszelkie stany, którym towarzyszy masywna śmierć komórek (wstrząs, hemoliza, oparzenia, niedotlenienie, ciężka hipotermia itp.);
  • Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji;
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (kofeina, hormony steroidowe, antybiotyki cefalosporynowe itp.), Picie alkoholu.

Spadek aktywności LDH we krwi obserwuje się przy zaburzeniu genetycznym lub całkowitym braku podjednostek enzymu.

Lipaza

Lipaza jest enzymem zapewniającym reakcję rozpadu trójglicerydów na glicerol i kwasy tłuszczowe. Oznacza to, że lipaza jest ważna dla normalnego trawienia tłuszczów, które dostają się do organizmu wraz z pożywieniem. Enzym jest wytwarzany przez wiele narządów i tkanek, ale lwia część lipazy krążącej we krwi pochodzi z trzustki. Lipaza po wyprodukowaniu w trzustce przedostaje się do dwunastnicy i jelita cienkiego, gdzie rozkłada tłuszcze z pożywienia. Ponadto, ze względu na swoje małe rozmiary, lipaza przechodzi przez ścianę jelita do naczyń krwionośnych i krąży w krwiobiegu, gdzie nadal rozkłada tłuszcze na składniki przyswajane przez komórki.

Wzrost aktywności lipazy we krwi jest najczęściej spowodowany zniszczeniem komórek trzustki i uwolnieniem dużej ilości enzymu do krwiobiegu. Dlatego określenie aktywności lipazy odgrywa bardzo ważną rolę w diagnostyce zapalenia trzustki czy też zablokowaniu przewodów trzustkowych przez guz, kamień, torbiel itp. Ponadto wysoką aktywność lipazy we krwi można zaobserwować w chorobach nerek, gdy enzym jest zatrzymywany we krwi..

Jest więc oczywiste, że wskazaniami do określenia aktywności lipazy we krwi są następujące stany i choroby:

  • Podejrzenie ostrego lub zaostrzenia przewlekłego zapalenia trzustki;
  • Przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Kamica żółciowa;
  • Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego;
  • Ostra lub przewlekła niewydolność nerek
  • Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
  • Niedrożność jelita cienkiego;
  • Marskość wątroby;
  • Uraz brzucha;
  • Alkoholizm.

Zwykle aktywność lipazy we krwi u dorosłych wynosi 8 - 78 U / L, a u dzieci - 3 - 57 U / L. Przy określaniu aktywności lipazy z innymi zestawami odczynników, normalna wartość wskaźnika wynosi mniej niż 190 U / L u dorosłych i mniej niż 130 U / L u dzieci..

Wzrost aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

  • Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
  • Rak, cysta lub rzekoma torbiel trzustki;
  • Alkoholizm;
  • Kolka żółciowa;
  • Cholestaza wewnątrzwątrobowa;
  • Przewlekła choroba pęcherzyka żółciowego;
  • Uduszenie lub zawał jelit;
  • Choroby metaboliczne (cukrzyca, dna, otyłość);
  • Ostra lub przewlekła niewydolność nerek
  • Perforacja (perforacja) wrzodu żołądka;
  • Niedrożność jelita cienkiego;
  • Zapalenie otrzewnej;
  • Epidemiczne zapalenie ślinianek przyusznych, występujące z uszkodzeniem trzustki;
  • Przyjmowanie leków powodujących skurcz zwieracza Oddiego (morfina, indometacyna, heparyna, barbiturany itp.).

Spadek aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji (z wyjątkiem raka trzustki);
  • Nadmiar trójglicerydów we krwi na tle niedożywienia lub z dziedziczną hiperlipidemią.

Pepsynogeny I i II

Pepsynogeny I i II są prekursorami głównego enzymu żołądkowego, pepsyny. Są produkowane przez komórki żołądka. Część pepsynogenów z żołądka trafia do krążenia ogólnoustrojowego, gdzie ich stężenie można określić różnymi metodami biochemicznymi. W żołądku pepsynogeny pod wpływem kwasu solnego są przekształcane w enzym pepsynę, który rozkłada białka wchłonięte z pożywieniem. W związku z tym stężenie pepsynogenów we krwi pozwala uzyskać informacje o stanie funkcji wydzielniczej żołądka i zidentyfikować rodzaj zapalenia żołądka (zanikowy, nadkwasoty).

Pepsynogen I jest syntetyzowany przez komórki dna i trzonu żołądka, a pepsynogen II jest syntetyzowany przez komórki wszystkich części żołądka i górnej części dwunastnicy. Dlatego określenie stężenia pepsynogenu I pozwala ocenić stan organizmu i dna żołądka, a pepsynogenu II - wszystkie części żołądka.

Zmniejszenie stężenia pepsynogenu I we krwi świadczy o śmierci głównych komórek organizmu i dna żołądka, które wytwarzają prekursor pepsyny. W związku z tym niski poziom pepsynogenu I może wskazywać na zanikowe zapalenie żołądka. Ponadto na tle zanikowego zapalenia błony śluzowej żołądka poziom pepsynogenu II może pozostawać w normalnych granicach przez długi czas. Gdy stężenie pepsynogenu I we krwi wzrasta, wskazuje to na wysoką aktywność głównych komórek dna i ciała żołądka, a zatem zapalenie żołądka o wysokiej kwasowości. Wysoki poziom pepsynogenu II we krwi wskazuje na wysokie ryzyko wrzodów żołądka, gdyż wskazuje, że komórki wydzielające zbyt aktywnie wytwarzają nie tylko prekursory enzymów, ale także kwas solny.

W praktyce klinicznej duże znaczenie ma obliczenie stosunku pepsynogenu I / pepsynogenu II, ponieważ współczynnik ten umożliwia wykrycie zanikowego zapalenia żołądka i wysokiego ryzyka wystąpienia wrzodów żołądka i raka. Tak więc, jeśli współczynnik jest mniejszy niż 2,5, mówimy o zanikowym zapaleniu żołądka i wysokim ryzyku raka żołądka. A przy współczynniku większym niż 2,5 - o wysokim ryzyku wrzodów żołądka. Ponadto stosunek stężeń pepsynogenów we krwi pozwala na odróżnienie czynnościowych zaburzeń trawiennych (np. Na tle stresu, niedożywienia itp.) Od rzeczywistych organicznych zmian zachodzących w żołądku. Dlatego obecnie oznaczanie aktywności pepsynogenów wraz z obliczeniem ich stosunku jest alternatywą dla gastroskopii dla osób, które z jakichkolwiek powodów nie mogą poddać się tym badaniom..

Oznaczanie aktywności pepsynogenów I i II przedstawiono w następujących przypadkach:

  • Ocena stanu błony śluzowej żołądka u osób z zanikowym zapaleniem błony śluzowej żołądka;
  • Identyfikacja postępującego zanikowego zapalenia żołądka z wysokim ryzykiem zachorowania na raka żołądka;
  • Identyfikacja wrzodów żołądka i dwunastnicy;
  • Wykrywanie raka żołądka;
  • Monitorowanie skuteczności terapii w przypadku zapalenia żołądka i wrzodów żołądka.

Zwykle aktywność każdego pepsynogenu (I i II) wynosi 4 - 22 μg / l.

Wzrost zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:

  • Ostre i przewlekłe zapalenie żołądka;
  • Zespół Zollingera-Ellisona;
  • Wrzód dwunastnicy;
  • Wszelkie warunki, w których stężenie kwasu solnego w soku żołądkowym jest zwiększone (tylko dla pepsynogenu I).

Spadek zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:
  • Postępujące zanikowe zapalenie żołądka;
  • Rak (rak) żołądka;
  • Choroba Addisona;
  • Niedokrwistość złośliwa (tylko dla pepsynogenu I), zwana także chorobą Addisona-Birmera;
  • Obrzęk śluzowaty;
  • Stan po resekcji (usunięciu) żołądka.

Cholinesteraza (ChE)

Ta sama nazwa „cholinoesteraza” zwykle odnosi się do dwóch enzymów - prawdziwej cholinoesterazy i pseudocholinesterazy. Oba enzymy są zdolne do rozszczepiania acetylocholiny, która jest neuroprzekaźnikiem w połączeniach nerwowych. Prawdziwa cholinoesteraza bierze udział w przekazywaniu impulsów nerwowych i jest obecna w dużych ilościach w tkankach mózgu, zakończeniach nerwowych, płucach, śledzionie, erytrocytach. Pseudocholinesteraza odzwierciedla zdolność wątroby do syntezy białek i odzwierciedla funkcjonalną aktywność tego narządu.

Obie cholinoesterazy są obecne w surowicy krwi, dlatego określa się całkowitą aktywność obu enzymów. W rezultacie oznaczenie aktywności cholinoesterazy we krwi służy do identyfikacji pacjentów, u których środki zwiotczające mięśnie (leki rozluźniające mięśnie) mają długotrwałe działanie, co jest istotne w praktyce anestezjologa przy obliczaniu prawidłowego dawkowania leków i unikaniu wstrząsu cholinergicznego. Ponadto aktywność enzymatyczna jest określana w celu wykrycia zatrucia związkami fosforoorganicznymi (wiele pestycydów rolniczych, herbicydów) i karbaminianami, w których aktywność cholinoesterazy jest obniżona. Również w przypadku braku zagrożenia zatruciem i planowanej operacji określa się aktywność cholinoesterazy w celu oceny stanu czynnościowego wątroby..

Wskazaniami do określenia aktywności cholinoesterazy są następujące warunki:

  • Diagnostyka i ocena skuteczności terapii wszelkich chorób wątroby;
  • Wykrywanie zatrucia związkami fosforoorganicznymi (insektycydy);
  • Określenie ryzyka powikłań podczas planowanych operacji z zastosowaniem środków zwiotczających mięśnie.

Zwykle aktywność cholinoesterazy we krwi dorosłych wynosi 3700 - 13200 U / L, gdy jako substrat stosuje się butyrylocholinę. U dzieci od urodzenia do szóstego miesiąca aktywność enzymu jest bardzo niska, od 6 miesięcy do 5 lat - 4900 - 19800 U / L, od 6 do 12 lat - 4200 - 16300 U / L, a od 12 lat - jak u dorosłych.

Wzrost aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:

  • Hiperlipoproteinemia typu IV;
  • Nerczyca lub zespół nerczycowy;
  • Otyłość;
  • Cukrzyca typu II;
  • Guzy piersi u kobiet;
  • Wrzód żołądka;
  • Astma oskrzelowa;
  • Enteropatia wysiękowa;
  • Choroba psychiczna (psychoza maniakalno-depresyjna, nerwica depresyjna);
  • Alkoholizm;
  • Pierwsze tygodnie ciąży.

Spadek aktywności cholinoesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:
  • Genetycznie określone warianty aktywności cholinoesterazy;
  • Zatrucie organofosforanami (środki owadobójcze itp.);
  • Zapalenie wątroby;
  • Marskość wątroby;
  • Zastoinowa wątroba z niewydolnością serca;
  • Przerzuty nowotworów złośliwych do wątroby;
  • Pełzak wątrobowy;
  • Choroby dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, zapalenie pęcherzyka żółciowego);
  • Ostre infekcje;
  • Zatorowość płucna;
  • Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofia);
  • Stany po operacji i plazmaferezie;
  • Przewlekłą chorobę nerek;
  • Późna ciąża;
  • Wszelkie stany, którym towarzyszy spadek poziomu albuminy we krwi (na przykład zespół złego wchłaniania, post);
  • Złuszczające zapalenie skóry;
  • Szpiczak;
  • Reumatyzm;
  • Zawał mięśnia sercowego;
  • Złośliwe guzy o dowolnej lokalizacji;
  • Przyjmowanie niektórych leków (doustne środki antykoncepcyjne, hormony steroidowe, glukokortykoidy).

Fosfataza Alkaliczna (ALP)

Fosfataza alkaliczna (ALP) to enzym rozkładający estry kwasu fosforowego i biorący udział w metabolizmie fosforu i wapnia w tkance kostnej i wątrobie. Najwięcej znajduje się w kościach i wątrobie i dostaje się do krwiobiegu z tych tkanek. W związku z tym we krwi część fosfatazy alkalicznej pochodzi z kości, a część z wątroby. Zwykle do krwiobiegu dostaje się mało alkalicznej fosfatazy, a jej aktywność wzrasta wraz z niszczeniem komórek kostnych i wątroby, co jest możliwe przy zapaleniu wątroby, cholestazie, osteodystrofii, guzach kości, osteoporozie itp. Dlatego enzym jest wskaźnikiem stanu kości i wątroby..

Wskazaniami do określenia aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi są następujące stany i choroby:

  • Identyfikacja uszkodzenia wątroby związanego z zablokowaniem dróg żółciowych (np. Kamica żółciowa, guz, torbiel, ropień);
  • Diagnostyka chorób kości, w których dochodzi do zniszczenia kości (osteoporoza, osteodystrofia, osteomalacja, guzy i przerzuty do kości);
  • Diagnoza choroby Pageta;
  • Rak głowy trzustki i nerek;
  • Choroba jelit;
  • Ocena skuteczności leczenia krzywicy witaminą D..

Zwykle aktywność fosfatazy zasadowej we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 30 - 150 U / l. U dzieci i młodzieży aktywność enzymu jest wyższa niż u dorosłych, ze względu na bardziej aktywne procesy metaboliczne w kościach. Normalna aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi u dzieci w różnym wieku jest następująca:
  • Dzieci do 1 roku życia: chłopcy - 80 - 480 U / l, dziewczynki - 124 - 440 U / l;
  • Dzieci 1-3 lat: chłopcy - 104 - 345 U / l, dziewczynki - 108 - 310 U / l;
  • Dzieci 3-6 lat: chłopcy - 90 - 310 U / l, dziewczynki - 96 - 295 U / l;
  • Dzieci 6 - 9 lat: chłopcy - 85 - 315 U / l, dziewczynki - 70 - 325 U / l;
  • Dzieci 9 - 12 lat: chłopcy - 40 - 360 U / l, dziewczynki - 50 - 330 U / l;
  • Dzieci 12-15 lat: chłopcy - 75-510 U / l, dziewczynki - 50-260 U / l;
  • Dzieci 15-18 lat: chłopcy - 52-165 U / l, dziewczynki - 45-150 U / l.

Wzrost aktywności fosfatazy zasadowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Choroby kości ze zwiększonym rozpadem tkanki kostnej (choroba Pageta, choroba Gauchera, osteoporoza, osteomalacja, rak i przerzuty do kości);
  • Nadczynność przytarczyc (zwiększone stężenie parathormonów we krwi);
  • Rozlane toksyczne wole;
  • Białaczka;
  • Krzywica;
  • Okres gojenia złamań;
  • Choroby wątroby (marskość, martwica, rak i przerzuty do wątroby, zakaźne, toksyczne, polekowe zapalenie wątroby, sarkoidoza, gruźlica, infekcje pasożytnicze);
  • Zablokowanie dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, kamienie dróg żółciowych i woreczka żółciowego, guzy dróg żółciowych);
  • Niedobór wapnia i fosforanów w organizmie (na przykład z powodu głodu lub złego odżywiania);
  • Cytomegalia u dzieci;
  • Mononukleoza zakaźna;
  • Zawał płuc lub nerek;
  • Wcześniaki;
  • Trzeci trymestr ciąży;
  • Okres szybkiego wzrostu u dzieci;
  • Choroby jelit (wrzodziejące zapalenie okrężnicy, zapalenie jelit, infekcje bakteryjne itp.);
  • Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (metotreksat, chloropromazyna, antybiotyki, sulfonamidy, duże dawki witaminy C, magnezja).

Spadek aktywności fosfatazy zasadowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:
  • Niedoczynność tarczycy (niedobór hormonów tarczycy);
  • Szkorbut;
  • Ciężka niedokrwistość;
  • Kwashiorkor;
  • Niedobór wapnia, magnezu, fosforanów, witamin C i B.12;
  • Nadmiar witaminy D;
  • Osteoporoza;
  • Achondroplazja;
  • Kretynizm;
  • Dziedziczna hipofosfatazja;
  • Niektóre leki, takie jak azatiopryna, klofibrat, danazol, estrogeny, doustne środki antykoncepcyjne.

Autor: Nasedkina A.K. Specjalista ds. Badań biomedycznych.